Wszystko, co warto wiedzieć na temat inhibitorów

Inhibitory proteaz to bardzo popularne związki chemiczne, które hamują aktywność proteaz, a więc enzymów rozkładających białka. Proteazy pełnią niezwykle ważne funkcje w komórkach, lecz ich niekontrolowana aktywność może prowadzić do niechcianej degradacji białek, zakłócając tym samym precyzyjne badania biologiczne. Wszystko to sprawia, że stosowanie inhibitorów proteaz cieszy się niemałym zainteresowaniem.

Jak wybrać idealne inhibitory proteaz?

Wybór odpowiednich inhibitorów proteaz jest bardzo ważny, dlatego warto dokładnie przeanalizować dostępne na rynku opcje. Istnieje sporo różnych typów proteaz, do których zaliczamy chociażby proteazy serynowe, cysteinowe czy metaloproteinazy, a każda z nich wymaga zastosowania innego rodzaju inhibitora. Idealny inhibitor proteaz musi być dostosowany do danego enzymu, którego aktywność chcesz zahamować. Warto z pewnością wziąć pod uwagę specyfikę eksperymentu. Niektóre inhibitory działają w określonych warunkach pH, inne zaś są efektywne jedynie w określonej temperaturze. Niebywale ważnym aspektem jest też stężenie inhibitora, które powinno być optymalne. Pamiętaj o tym, że zbyt mała ilość inhibitora może być niewystarczająca, aby zahamować aktywność proteaz, zaś zbyt duża ilość może prowadzić do toksycznych efektów lub zakłócenia innych procesów enzymatycznych. Dlatego też korzystanie z inhibitorów musi odbywać się w sposób rozsądny. Jeżeli szukasz sporego wyboru inhibitorów, to zapoznaj się z asortymentem firmy ABO. Więcej przeczytasz o niej na stronie: https://abo.com.pl/odczynniki-do-bialek/inhibitory-proteaz-i-fosfataz.

Inhibitory proteaz a fosfataz – czym się różnią?

Pomimo że inhibitory proteaz i fosfataz pełnią istotne funkcje w badaniach nad regulacją aktywności enzymów, to ich działanie jest skierowane na różne cele. Inhibitory proteaz hamują enzymy rozkładające białka, zapobiegając ich degradacji. Z kolei inhibitory fosfataz mają na celu blokowanie enzymów usuwających grupy fosforanowe z białek, wpływając tym samym na regulację aktywności wielu procesów komórkowych, do których zalicza się chociażby sygnalizację komórkową, proliferację czy różnicowanie. Fosforylacja białek jest jednym z najważniejszych mechanizmów regulujących funkcje komórkowe, dlatego też hamowanie fosfataz pozwala na utrzymanie poziomu fosforylacji białek na optymalnym poziomie. W warunkach laboratoryjnych nierzadko stosuje się oba typy inhibitorów równocześnie, aby chronić białka zarówno przed degradacją, jak i niechcianymi zmianami w ich aktywności wywołanymi przez defosforylację.

Dlaczego stosowanie dobrych inhibitorów jest tak ważne w warunkach laboratoryjnych?

W warunkach laboratoryjnych białka są nierzadko narażone na degradację przez proteazy, zwłaszcza w trakcie izolacji komórek, lizowania tkanek bądź w trakcie długotrwałego przechowywania próbek. Proteazy obecne w lizatach komórkowych mogą degradować białka, prowadzać tym samym do zafałszowania rezultatów eksperymentalnych. Stosowanie odpowiednich inhibitorów proteaz umożliwia zachowanie integralności białek, Jest to absolutnie kluczowe dla ich dalszej analizy. Bez odpowiednich inhibitorów białka mogą ulec degradacji jeszcze przed ich oznaczeniem, uniemożliwiając precyzyjne badania nad ich strukturą, funkcją czy modyfikacjami posttranslacyjnymi. Jakościowe inhibitory proteaz zapewniają ochronę białek w trakcie całego eksperymentu, co ma niemałe znaczenie w badaniach nad aktywnością enzymatyczną, interakcjami białek czy analizach proteomicznych. Stosowanie inhibitorów proteaz jest niebywale istotne chociażby w badaniach nad nowotworami, gdzie zaburzenia w aktywności proteaz odgrywają istotną rolę w rozwoju patologii.

Artykuł sponsorowany